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Eiklar und Essig mischen - die Chemie dahinter

Eiklar besteht aus Eiweißen (Proteinen) und Essig ist eine organische Säure. Was passiert chemisch, wenn man diese beiden mischt?

Die Eiweiße denaturieren unter Hitzeeinwirkung.
Die Eiweiße denaturieren unter Hitzeeinwirkung.

Was Sie benötigen:

  • wenn Sie das Experiment durchführen wollen:
  • Eiklar (ein Ei trennen)
  • Essig (am besten Essig Essenz)

Eiklar und Essig - ein Experiment

Dieser Versuch ist eigentlich denkbar einfach. Sie müssen lediglich in einem kleinen Versuchsgefäß Eiklar, also Eiweiß, und Essig vermischen:

  1. Hierfür trennen Sie das Eiweiß von einem ganzen Ei und geben es in ein Schüsselchen.
  2. Nun fügen Sie 1 - 2 Teelöffel Essig hinzu. Am sichersten gelingt der Versuch mit Essig-Essenz, Sie können jedoch auch normalen Haushaltsessig dafür verwenden.
  3. Schon unvermischt können Sie erkennen, dass sich das Eiklar an den Berührungsstellen mit dem Essig weiß, bzw. milchig verfärbt.
  4. Vermischen Sie die beiden Substanzen.
  5. Essig, ob als verdünnte Essigsäure oder ganz profan als gekaufter Apfelessig, hat …

Es bilden sich weiße Schlieren in klarer Flüssigkeit. Umgangssprachlich wird dieser Vorgang als Gerinnen oder Ausflocken der im Eiklar vorhandenen Eiweiße, bzw. Proteine bezeichnet - ein ähnlicher Vorgang wie übrigens das Erhitzen von Eiklar, zum Beispiel beim Backen oder Kochen.

Die Chemie hinter dem Versuch

Unter Säureeinwirkung verändern die Proteine im Eiweiß ihre Struktur. Dieser Vorgang wird in der Biologie, bzw. der Chemie als Denaturierung bezeichnet. Denaturierung von Proteinen ist - je nach Eiweißen - durch die Einwirkung von Säuren, Laugen, bestimmten chemischen Stoffen, aber auch durch Temperaturerhöhung, Druckerhöhung oder radioaktive Strahlung möglich.

  • Beim im Versuch verwendeten Essig handelt es sich um eine (organische) Säure. Die Denaturierung der Proteine hat also hier eine chemische Ursache.
  • Normalerweise liegen die Proteine als verknäuelte große Biomoleküle im Eiklar vor. Die Zugabe von Säure führt nun in diesen Molekülen zu Ladungsverschiebungen. In fast allen Fällen gibt die Säure als Protonendonator H+-Ionen an die Eiweißmoleküle ab. Speziell werden oftmals Wasserstoffbrückenbindungen beschädigt oder COOH-Gruppen aufgebaut, sodass in der Proteinstruktur eine andere Ladungsverteilung herrscht. Die Proteinen falten sich dann um und nehmen eine andere, für sie energetisch günstigere Struktur an. Im Fall von Eiklar "gerinnt" die Proteine bzw. flocken aus.

Eine Denaturierung der Proteine im Eiklar können Sie auch mit Zitronensaft oder Bestreuen mit Salz erreichen.

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